蛋白质这部分内容，知识量大，综合性强，涉及学科内综合和跨学科综合的知识比较多，许多相关的知识容易混淆，是学生学习中的一个重点和难点。所以让学生有清晰的思路和用简便方法来掌握这部分知识就显得尤为重要。教学中，本人通过联想和想象，把许多重要的知识编成脍炙人口、幽默诙谐的语句教授给学生，不但增强了学生的记忆，达到事半功倍的效果，而且在无意识中提供给学生一种轻松的学习思路，缓解了学生学习的压力，培养了学生的综合素质。
一、基本组成单位――氨基酸的分类
1.必需氨基酸有8种，是指人体细胞不能合成而必须由食物提供的一类氨基酸。有甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸（婴儿有9种，比成人多的一种是组氨酸），利用谐音称为“甲来（赖）借（缬）一（异）本（苯）亮色书（苏）”。其中决定甲硫氨酸的密码子AUG和决定缬氨酸的密码子GUG称为起始密码子。
2.非必需氨基酸有12种，是指人体细胞能够合成的一类氨基酸。有谷氨酸、谷氨酰胺、天冬酰胺、天冬氨酸、酪氨酸、丙氨酸、甘氨酸、组氨酸、半胱氨酸、脯氨酸、精氨酸、丝氨酸，同样利用谐音称为“姑（谷）姑（谷）天天烙（酪）饼（丙）干（甘），租（组）半熟（脯）精丝”。这样通过谐音，把本来复杂难记的知识利用诙谐幽默的语言表达出来了，加深了学生的记忆。
二、蛋白质分子的结构：一链二旋三折叠四空间
1.―级结构：
又称初级结构或化学结构，是在核糖体上通过翻译形成的具有一定氨基酸种类、数量和排列顺序的多肽链。
2.二级结构：
指多肽链本身绕曲折叠成的结构或构象。这种结构是以肽链内或肽链间的氢键来维持的。常见的二级结构有a-螺旋、β-折叠、β-转角、自由绕曲等四种。
3.三级结构：
具有二级结构的肽链，按照一定方式再进一步卷曲、盘绕、折叠成的复杂的空间结构。维持三级结构的作用力主要是一些次级键，包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。
4.四级结构：
指含有两条或多条肽链的蛋白质分子中，通过一些非共价键（如静电引力、分子引力等）结合起来，而成为具有生物功能的蛋白质大分子。有的蛋白质分子，只含一条肽链，因而只有一、二、三级结构，并无四级结构，如肌红蛋白、溶菌酶等。另一些蛋白质，一、二、三、四级结构同时存在，如血红蛋白等。含有多条肽链的蛋白质分子，具有一、二、三级结构的每条肽链（称亚基），单独存在时并没有生物活力，只有完整的四级结构才具有生物活力。
三、蛋白质的主要理化性质：两性易变性，沉淀显（色）反应
1.两性：蛋白质是氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，其分子内除了肽链两端有自由的a-氨基和a-羧基外，许多氨基酸残基的侧链上存在有不少可解离的基团，所以蛋白质是两性电解质。在酸性溶液中蛋白质带正电，在碱性溶液中蛋白质带负电。当溶液达到某一PH值时，蛋白质所带正负电荷相等，这时溶液的PH值叫做蛋白质的等电点，一般含酸性氨基酸较多的蛋白质，等电点偏酸；含碱性氨基酸较多的蛋白质，等电点偏碱。可以根据不同蛋白质的等电点，用电泳法分离蛋白质。
2.变性：蛋白质因受物理或化学因素的影响，其分子的空间结构改变，导致其理化性质、生物活性都发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。能使蛋白质变性的化学因素有强酸、强碱、重金属离子、尿素、酒精、丙酮等；能使蛋白质变性的物理因素有加热震荡或搅拌、超声波、紫外线及X射线照射等。蛋白质生物活性的丧失是蛋白质变性的主要特征，变性后的蛋白质最明显的理化性质改变是溶解度降低。变性过程中不发生肽键断裂和二硫键的破坏，因而不发生一级结构的破坏，而主要发生氢键、疏水键的破坏，使肽链的有序的卷曲、折叠状态变为松散无序。
3.沉淀反应：如果在蛋白质溶液中加入适当试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。可引起沉淀反应的试剂有高浓度盐类（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等），称为盐析，盐析作用主要破坏蛋白质的水化层，所以当盐析沉淀出的蛋白质重新用水处理时，沉淀重新溶解，性质不变，所以盐析是可逆反应。利用此法可以分离、提取蛋白质，课本上实验“DNA的提取和鉴定”就是依据这个原理把DNA和蛋白质分离开来的，有机溶剂（如酒精、丙酮），重金属盐（如硝酸银、醋酸铅、三氯化铁等），某些生物碱试剂（如苦味酸、单宁酸等）。
4.显色反应：蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。例如分子中有苯环的蛋白质与硝酸作用时呈黄色，蛋白质与双缩脲试剂反应显紫色等。
（作者单位 河北省廊坊市第一实验中学）